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用荧光传感器实时监测细胞活动 【 2006-09-19 发布 】 美迪医讯
研究人员开发的一种技术使他们能实时监测活细胞内的化学反应，该方法可能促进开发出靶向特定酶的药物。
约翰霍普金斯大学 (Baltimore, 马里兰州, 美国; www.jhu.edu) 的研究人员在2006年7月21日的ACS化学生物学杂志上描述了一种用比率荧光传感器对动力蛋白激酶活性进行高通量测定的一般方法。
蛋白激酶是修饰其它蛋白的一种酶，修饰的方式是通过化学方法为其它蛋白增加磷酸基团。这通常会改变酶活性、细胞位置或与其它蛋白质的联系，造成目标蛋白质功能的改变。所有蛋白质中多达30％的蛋白质会被激酶作用所改变，激酶被认为能调节大多数细胞途径，尤其是与信号转导（信号在细胞内的传导）有关的细胞途径。人类基因组含有大约500个蛋白激酶基因；它们大约占了所有真核基因的2％。
由于蛋白激酶对细胞有深远的影响，它们的活动受到高度调节。通过磷酸化，通过与激活蛋白、抑制蛋白、小分子的结合，或者通过控制细胞内激酶与其底物的相对位置，可以将激酶打开或关闭。由于控制细胞生长、活动和死亡的许多方面都受激酶调节，激酶作用不能调节时，常常会导致疾病，尤其是癌症。目前正在开发用于治疗几种疾病的抑制特定激酶的药物，一些正用于临床，其中包括Gleevec（伊马替尼）和Iressa（吉非替尼）。
最近的研究中，研究人员使用了一种与荧光标记物结合的蛋白生物传感器。荧光颜色在活性蛋白激酶A(PKA)附近发生变化，该变化可被实时监测。对约翰霍普金斯临床化合物库3300种化学物质中的160种化学物质进行初步筛选，得到了三种激活PKA的药物和两种使该酶灭活的药物。
“如果我们能发现一种已知药物的新行为，就可能产生关于该药物的新用途或新思路，” 资深作者、约翰霍普金斯大学药理学和分子科学助理教授Jin Zhang博士说，“活细胞对于我们的工作很重要，因为它们能向我们展示，当加入一种化学药物时，在正常环境和时间段内正在发生什么，又是如何发生的。蛋白质在细胞内并非均匀分布，而是倾向于聚集在一起，以产生特定的作用，现在我们能看到不同的蛋白集群是如何被不同方式调节的。”
Johns Hopkins University >> www.jhu.edu
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